Diferença entre tripsina e quimotripsina

Diferença chave - Trypsin Chymotrypsin vs
 

A digestão de proteínas é um processo muito importante no processo geral de digestão em organismos vivos. As proteínas complexas são digeridas em seus monômeros de aminoácidos e são absorvidas pelo intestino delgado. As proteínas são essenciais, pois desempenham um papel funcional e estrutural importante em um organismo. A digestão de proteínas ocorre através de enzimas de digestão de proteínas, que incluem tripsina, quimotripsina, peptidases e proteases. A tripsina é uma enzima que digere proteínas, que quebra a ligação peptídica nos aminoácidos básicos que incluem lisina e arginina. A quimotripsina também é uma enzima que digere proteínas, que quebra a ligação peptídica em aminoácidos aromáticos, como fenilalanina, triptofano e tirosina. o diferença chave entre tripsina e quimotripsina é a posição do aminoácido em que se quebra na proteína. A tripsina cliva nas posições básicas de aminoácidos, enquanto a quimotripsina cliva nas posições aromáticas de aminoácidos.

CONTEÚDO

1. Visão geral e principais diferenças
2. O que é Trypsin
3. O que é quimotripsina
4. Semelhanças entre tripsina e quimotripsina
5. Comparação lado a lado - tripsina versus quimiotripsina em forma de tabela
6. Resumo

O que é Trypsin?

A tripsina é uma proteína de 23,3 kDa que pertence à família das serina proteases e seus principais substratos são aminoácidos básicos. Esses aminoácidos básicos incluem arginina e lisina. A tripsina foi descoberta em 1876 por Kuhne. A tripsina é uma proteína globular e existe em sua forma inativa, que é o tripsinogênio - zimogênio. O mecanismo de ação da tripsina é baseado na atividade da serina protease.

A tripsina cliva na extremidade C terminal dos aminoácidos básicos. Esta é uma reação de hidrólise e ocorre a um pH - 8,0 no intestino delgado. A ativação do tripsinogênio ocorre através da remoção do hexapeptídeo terminal e produz a forma ativa; tripsina. A tripsina ativa é de dois tipos principais; α - tripsina e β-tripsina. Eles diferem em sua estabilidade térmica e estrutura. O local ativo da tripsina contém Histidina (H63), Ácido aspártico (D107) e Serina (S200).

Figura 01: tripsina

A ação enzimática da tripsina é inibida pelo DFP, aprotinina, Ag⁺, Benzamidina e EDTA. As aplicações da tripsina incluem dissociação de tecidos, tripsinização em cultura de células animais, mapeamento tríptico, em vitro estudos de proteínas, impressões digitais e em aplicações de cultura de tecidos.

O que é quimotripsina?

A quimotripsina tem um peso molecular de 25,6 kDa e pertence à família das serina proteases e é uma endopeptidase. A quimotripsina existe na sua forma inativa, que é quimotripsinogênio. A quimotripsina foi descoberta no ano de 1900. A quimotripsina hidrolisa as ligações peptídicas nos aminoácidos aromáticos. Esses substratos aromáticos incluem tirosina, fenilalanina e triptofano. Os substratos desta enzima estão principalmente nos isômeros L e agem rapidamente sobre as amidas e ésteres dos aminoácidos. O pH ideal em que a quimotripsina atua é de 7,8 - 8,0. Existem duas formas principais de quimotripsina, como a quimotripsina A e a quimotripsina B, e diferem ligeiramente nas características estruturais e proteolíticas. O sítio ativo da quimotripsina contém uma tríade catalítica e é composto por histidina (H57), ácido aspártico (D102) e serina (S195).

Figura 02: Quimotripsina

Os ativadores da quimotripsina são o brometo de cetiltrimetilamônio, o brometo de dodeciltrimetilamônio, o brometo de hexadeciltrimetilamônio e o brometo de tetrabutilamônio. Os inibidores da quimotripsina são peptidil aldeídos, ácidos borônicos e derivados de cumarina. A quimotripsina é usada comercialmente na síntese de peptídeos, mapeamento de peptídeos e impressões digitais de peptídeos.

Quais são as semelhanças entre tripsina e quimotripsina?

• Ambas as enzimas são serina proteases.
• Ambas as enzimas clivam ligações peptídicas.
• Ambas as enzimas atuam no intestino delgado.
• Ambas as enzimas existem em sua forma inativa como zimógenos.
• Ambas as enzimas são compostas por uma tríade catalítica contendo histidina, ácido aspártico e serina em seu local ativo.
• Ambas as enzimas foram inicialmente descobertas e extraídas do gado.
• A produção de ambas as enzimas é feita através de técnicas de DNA recombinante atualmente.
• Ambas as enzimas atuam em um pH básico ideal.
• Ambas as enzimas são usadas em vitro em diferentes indústrias.

Qual é a diferença entre tripsina e quimotripsina?

Trypsin vs Chymotrypsin
A tripsina é uma enzima de digestão de proteínas que cliva a ligação peptídica nos aminoácidos básicos, como a lisina e a arginina.	A quimotripsina, que também é uma enzima que digere proteínas, quebra a ligação peptídica em aminoácidos aromáticos, como fenilalanina, triptofano e tirosina..
Peso molecular
O peso molecular da tripsina é 23,3 k Da.	O peso molecular da quimotripsina é de 25,6 k Da.
Substratos
As proteínas complexas são digeridas em seus monômeros de aminoácidos e são absorvidas pelo intestino delgado.	Substratos aromáticos de aminoácidos, como tirosina, triptofano e fenilalanina, atuam na quimotripsina.
Forma zimogênica da enzima
O tripsinogênio é a forma inativa da tripsina.	Quimotripsinogênio é a forma inativa da quimotripsina.
Ativadores
Os lantanídeos são ativadores da tripsina.	Brometo de cetiltrimetilamônio, brometo de dodeciltrimetilamônio, brometo de hexadeciltrimetilamônio e brometo de tetrabutilamônio são ativadores da quimotripsina.
Inibidores
DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina e EDTA são inibidores da tripsina.	Peptidil aldeídos, ácidos borônicos e derivados da cumarina são inibidores da quimotripsina.

Resumo - Trypsin Chymotrypsin vs

Peptidases ou enzimas proteolíticas clivam proteínas através da hidrólise da ligação peptídica. A tripsina cliva a ligação peptídica em aminoácidos básicos, enquanto a quimotripsina cliva a ligação peptídica em resíduos de aminoácidos aromáticos. Ambas as enzimas são serina peptidases e atuam no intestino delgado em um ambiente básico de pH. Atualmente, muita pesquisa está envolvida na produção de tripsina e quimotripsina usando a tecnologia de DNA recombinante, usando diferentes espécies de bactérias e fungos, pois essas enzimas possuem um alto valor industrial. Esta é a diferença entre tripsina e quimotripsina.

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Referência:

1. "Quimotripsina". Manual de quimiotripsina - Worthington Enzyme. Disponivel aqui
2. "tripsina". Trypsin - Worthington Enzyme Manual. Disponivel aqui

Cortesia da imagem:

1.Serine protease'By Tinastella em Wikibooks Português (Domínio Público) via Commons Wikimedia  
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Trabalho próprio, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia