Diferença entre o ativador enzimático e o inibidor enzimático

o diferença chave entre o ativador enzimático e o inibidor enzimático é que o ativador de enzima pode aumentar a atividade de uma enzima enquanto o inibidor de enzima pode diminuir a atividade de uma enzima.

As enzimas são proteínas, consistem em aminoácidos e são os catalisadores biológicos. Um catalisador é qualquer composto que pode diminuir a taxa de reação de uma reação química. Dois tipos de compostos podem afetar a atividade de enzimas; eles são ativadores e inibidores. Vamos falar mais detalhes sobre esses compostos.

CONTEÚDO

1. Visão geral e principais diferenças
2. O que é o Enzyme Activator
3. O que é inibidor de enzima
4. Comparação Lado a Lado - Ativador de Enzimas vs Inibidor de Enzimas em Forma Tabular
5. Resumo

O que é o Enzyme Activator?

Ativadores de enzimas são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para aumentar sua atividade. Portanto, eles podem afetar diretamente a atividade de uma enzima. Eles agem da maneira oposta à ação dos inibidores enzimáticos. Na maioria das vezes, eles agem ligando-se a algumas regiões, exceto os locais ativos da enzima. Estes são o que chamamos de "locais alostéricos" da enzima.

Às vezes, o substrato ou o reagente em si atua como ativador quando esse reagente se liga a um local ativo da enzima. Portanto, pode aumentar a afinidade da enzima por substratos e também ativar outros sites ativos. Alguns exemplos importantes dessas moléculas incluem hexocinase-I e glucocinase.

O que é inibidor de enzima?

Inibidores da enzima são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para diminuir sua atividade. Portanto, eles podem afetar diretamente a atividade de uma enzima. Eles agem da maneira oposta à ação dos ativadores de enzimas. Da mesma forma, a maioria dos inibidores bloqueia os locais ativos da enzima. Assim, eles podem diminuir a atividade da enzima.

Figura 01: Ligação de inibidores e ativadores no local alostérico de uma enzima

Às vezes, eles também se ligam a locais alostéricos. A ligação desta molécula pode ser reversível ou irreversível. Na ligação reversível, os inibidores são removidos da enzima após o bloqueio da ligação do substrato. Pelo contrário, na ligação irreversível, os inibidores podem alterar a forma do local ativo irreversivelmente. Portanto, não há mais substratos ligados ao local ativo da enzima. Alguns exemplos típicos incluem drogas, inibidor de ribonuclease, etc..

Qual é a diferença entre o ativador enzimático e o inibidor enzimático?

Ativadores de enzimas são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para aumentar sua atividade. Portanto, eles podem afetar a atividade de uma enzima. Alguns exemplos comuns de ativadores de enzimas incluem hexoquinase-I e glucoquinase. Inibidores da enzima são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para diminuir sua atividade. Portanto, eles podem afetar a atividade de uma enzima de maneira decrescente. Portanto, essa é a principal diferença entre ativador e inibidor de enzima. Alguns exemplos comuns de inibidores de enzimas incluem drogas, inibidor de ribonuclease, etc..

Resumo - Enzyme Activator vs Enzyme Inhibitor

Os ativadores e inibidores são duas moléculas que podem afetar a atividade de uma enzima. A diferença entre o ativador enzimático e o inibidor enzimático é que os ativadores enzimáticos podem aumentar a atividade de uma enzima, enquanto os inibidores enzimáticos podem diminuir a atividade de uma enzima..

Referência:

1. "Ativador de enzimas". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 15 de julho de 2018. Disponível aqui 
2. "Inibidor da enzima". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 de julho de 2018. Disponível aqui  

Cortesia da imagem:

1. 'Figura 06 05 05' Por CNX OpenStax, (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia