Diferenças entre quimotripsina e tripsina

Chymotrypsin vs Trypsin

Todo o trato digestivo libera várias enzimas para decompor moléculas alimentares complexas em moléculas mais simples e mais digeríveis. O estômago, fígado e pâncreas elaboram sucos elaborados para ajudar a converter nossos alimentos em carboidratos, proteínas e gorduras, para que nosso corpo possa absorver e utilizá-los. O pâncreas, situado no abdômen, logo abaixo do estômago, é um órgão em forma de folha que libera o número máximo de enzimas digestivas. Tanto a tripsina quanto a quimotripsina, são enzimas digestivas produzidas por ela.

Agora, como essas enzimas são tão fortes que são capazes de digerir até o próprio pâncreas, todas elas são liberadas das células em formas inativadas. Estes também são chamados como precursores. Os precursores precisam ser convertidos para a forma ativa por outra substância química ou ativados a determinadas temperaturas. A tripsina é liberada como tripsinogênio no pâncreas, enquanto a quimotripsina é liberada como quimotripsinogênio. O tripsinogênio é liberado juntamente com outra enzima inibidora da tripsina para impedir que a tripsina acidentalmente ativada danifique o pâncreas. Juntamente com o tripsinogênio e o quimotripsinogênio, a procarboxipeptidase, muitas lipases, elastases e proteases são elaboradas e esvaziadas pelo ducto pancreático para o intestino delgado (duodeno)..

A liberação dessas enzimas ou zimogênios do pâncreas é estimulada por um neurotransmissor chamado colecistocinina (CCK). A CCK é liberada pelo duodeno em resposta a alimentos ricos em gorduras / proteínas no lúmen.

O tripsinogênio é convertido em sua forma ativa tripsina quando entra em contato com a borda em escova do intestino delgado. Aqui, uma enzima chamada enterocinase é liberada a partir das vilosidades da borda da escova. Agora, a tripsina ativada continua a ativar todas as outras enzimas liberadas, como quimotripsinogênio, procarboxipeptidase, etc., em suas formas ativas de quimotripsina e carboxipeptidase, etc..

A tripsina e a quimotripsina são ambas enzimas de digestão de proteínas. Eles quebram proteínas em seus aminoácidos componentes. A tripsina digere proteínas quebrando aminoácidos básicos como arginina e lisina, enquanto a quimotripsina quebra aminoácidos aromáticos como triptofano, fenilalanina e tirosina. A quimotripsina basicamente cliva as ligações amida peptídica nos polipeptídeos. Também atua nos aminoácidos leucina e metionina.

A quimotripsina possui 3 formas isoméricas, a saber, quimotripsinogênio B1, quimotripsinogênio B2 e quimotripsina C. Da mesma forma, a tripsina possui 3 isoenzimas chamadas tripsina 1, tripsina 2 e mesotripsina. As funções dessas formas isoméricas de tripsina e quimotripsina são as mesmas.
Medicamente, a tripsina é extremamente importante, pois a ativação intra-pancreática da tripsina pode causar uma terrível cascata de reações. Ele ativará todas as outras enzimas digestivas, as lipases, as proteases, as elastases e começará a digerir o pâncreas de dentro de si, levando à pancreatite aguda. A pancreatite aguda é uma condição com risco de vida se não for identificada precocemente e tratada adequadamente. Por outro lado, uma deficiência de tripsina pode levar a outro distúrbio chamado íleo mecônio em um recém-nascido. Devido à deficiência de tripsina, o mecônio (fezes neonatais) não é liquefeito e não pode passar pelo intestino, produzindo um bloqueio e uma obstrução intestinal completa. Esta é uma condição cirúrgica e precisa ser tratada imediatamente.

Leve para casa os ponteiros:

A tripsina e a quimotripsina são enzimas de digestão de proteínas liberadas pelo pâncreas exócrino no abdome.
Ambos são liberados em suas formas inativadas, tripsinogênio e quimotripsinogênio.
O tripsinogênio é ativado pela enterocinase, que é liberada pelas células da borda da escova do duodeno.
A tripsina, por sua vez, ativa a quimotripsina, convertendo-a em quimotripsinogênio.
A tripsina ativa outras enzimas como protease, lipases, elastases e carboxipeptidases.
A tripsina é extremamente potente e é liberada juntamente com uma enzima inibidora da tripsina no pâncreas.
A tripsina, se ativada no pâncreas, pode causar pancreatite aguda, uma condição de autólise do tecido pancreático com risco de vida..
A deficiência de tripsina ocorre na fibrose cística, causando íleo mecônio em neonatos.