Diferença entre Kd e Km

Diferença de chave - Kd vs Km
 

Kd e Km são constantes de equilíbrio. A principal diferença entre Kd e Km é que Kd é uma constante termodinâmica enquanto Km não é uma constante termodinâmica.

Kd refere-se à constante de dissociação, enquanto Km é a constante de Michaelis. Ambas as constantes são muito importantes na análise quantitativa de reações enzimáticas. 

CONTEÚDO

1. Visão geral e principais diferenças
2. O que é Kd
3. O que é o Km
4. Comparação lado a lado - Kd x Km em forma de tabela
5. Resumo

O que é Kd?

Kd é constante de dissociação. Também é conhecido como constante de dissociação de equilíbrio devido ao seu uso em sistemas de equilíbrio. A constante de dissociação é a constante de equilíbrio das reações em que um composto grande é convertido em pequenos componentes reversivelmente. O processo dessa conversão também é conhecido como dissociação. Uma molécula iônica sempre se dissocia em seus íons. Então a constante de dissociação ou Kd é uma quantidade que expressa a extensão em que uma substância específica na solução se dissocia em íons. Assim, é igual ao produto das concentrações dos respectivos íons dividido pela concentração da molécula não dissociada.

AB & # x2194; A + B

Na reação geral acima, a constante de dissociação Kd pode ser dada como abaixo.

Kd = [A] [B] / [AB].

Além disso, se houver uma relação estequiométrica, deve-se incluir os coeficientes estequiométricos na equação.

xAB & # x2194; aA + bB

A equação da constante de dissociação, Kd para a reação acima é a seguinte:

Kd = [A]^uma[B]^b / [AB]^x

Especificamente, em aplicações bioquímicas, o Kd ajuda a determinar a quantidade de produtos administrados por uma reação química na presença de uma enzima. O Kd de uma reação enzimática expressa a afinidade ligante-receptor. Em outras palavras, afirma a capacidade de um substrato de deixar o receptor de uma enzima. Por outro lado, descreve a força com que um substrato se liga à enzima.

O que é o Km?

Km é a constante de Michaelis. Diferente de Kd, Km é uma constante cinética. Sua principal aplicação é na cinética enzimática, ou seja, para determinar a afinidade de um substrato para se ligar a uma enzima. A constante é expressa relacionando a concentração do substrato com a taxa de reação na presença de uma enzima. Por conseguinte, a constante de Michaelis ou Km é a concentração do substrato quando a velocidade da reação atinge a metade da velocidade máxima.

Figura 1: A relação entre velocidade de reação e concentração de substrato em uma reação enzimática.

Durante uma reação entre a enzima (E) e o substrato (S), a formação dos produtos (P) é a seguinte:

E + S & # x2194; Complexo E-S & # x2194; E + P

Se as constantes de equilíbrio da reação acima são as seguintes, você pode derivar Km dessas constantes.

Km = K^-1   +  K⁺²   / K⁺¹

Determinação do Km de acordo com o conceito de Michael

Michaelis desenvolveu um relacionamento usando a concentração de substrato, [S] e a velocidade máxima de reação, Vmax. A relação entre a concentração do substrato e o Km de uma reação enzimática é a seguinte:

v = Vmáx [S] / Km + [S]

v é a velocidade a qualquer momento, enquanto [S] é a concentração do substrato em um determinado momento e Vmax é a velocidade máxima da reação. Km é a constante de Michaelis para a enzima na reação. O valor da constante Michaelis depende da enzima. Consequentemente, um pequeno valor de Km indica que a enzima fica saturada com uma pequena quantidade de substrato. Em seguida, o Vmax é obtido em uma baixa concentração de substrato. Por outro lado, um alto valor de Km indica que a enzima requer uma quantidade alta de substrato para ficar saturada.

Qual é a diferença entre Kd e Km?

Kd vs Km
Kd é a constante de dissociação.	Km é a constante de Michaelis.
Natureza
Kd é uma constante termodinâmica.	Km é uma constante cinética.
Detalhes
Kd representa a afinidade de um substrato em relação a uma enzima.	Km representa a relação entre a concentração do substrato e a velocidade de reação.

Resumo - Kd vs Km

Kd e Km são constantes de equilíbrio que descrevem propriedades de reações enzimáticas. A principal diferença entre Kd e Km é que Kd é uma constante termodinâmica, enquanto Km não é uma constante termodinâmica.

Referência:

1. "Michaelis-Menten Kinetics". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 de abril de 2018, disponível aqui.
2. "Introdução às enzimas". Concentração de Substrato (Introdução às Enzimas), disponível aqui.
3. "Dissociação Constante". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 de abril de 2018, disponível aqui.