Mioglobina vs Hemoglobina
Mioglobina e hemoglobina são hemoproteínas que têm a capacidade de se ligar ao oxigênio molecular. Estas são as primeiras proteínas a ter sua estrutura tridimensional resolvida por cristalografia de raios-X. As proteínas são os polímeros dos aminoácidos, unidos por meio de ligações peptídicas. Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas. Com base em sua forma geral, essas proteínas são categorizadas em proteínas globulares. As proteínas globulares têm formas esféricas ou elipsoidais. As diferentes propriedades dessas proteínas globulares únicas ajudam o organismo a trocar as moléculas de oxigênio entre elas. O local ativo dessas proteínas especiais consiste em uma protoporfirina IX de ferro (II) encapsulada em uma bolsa resistente à água.
Mioglobina
A mioglobina ocorre como uma proteína monomérica na qual a globina que envolve um heme. Ele atua como um transportador secundário de oxigênio no tecido muscular. Quando as células musculares estão em ação, elas precisam de uma grande quantidade de oxigênio. As células musculares usam essas proteínas para acelerar a difusão de oxigênio e absorvem oxigênio por períodos de respiração intensa. A estrutura terciária da mioglobina é semelhante a uma estrutura proteica típica de glóbulos solúveis em água.
A cadeia polipeptídica da mioglobina possui 8 hélices α separadas para a mão direita. Cada molécula de proteína contém um grupo protético heme e cada resíduo heme contém um átomo central de ferro ligado coordenadamente. O oxigênio está ligado diretamente ao átomo de ferro do grupo protético heme.
Hemoglobina
A hemoglobina ocorre como uma proteína tetramérica na qual cada subunidade consiste em uma globina em torno de um heme. É o transportador de oxigênio em todo o sistema. Liga as moléculas de oxigênio e é transportado pelo sangue pelos glóbulos vermelhos.
Nos vertebrados, o oxigênio é difundido através do tecido pulmonar para os glóbulos vermelhos. Como a hemoglobina é um tetrâmero, pode ligar quatro moléculas de oxigênio ao mesmo tempo. O oxigênio ligado é então distribuído por todo o corpo e descarregado dos glóbulos vermelhos para as células respiratórias. A hemoglobina então pega o dióxido de carbono e os devolve aos pulmões. Portanto, a hemoglobina serve para fornecer oxigênio necessário ao metabolismo celular e remove o produto residual resultante, dióxido de carbono.
A hemoglobina consiste em várias cadeias polipeptídicas. A hemoglobina humana é composta por duas subunidades α (alfa) e duas β (beta). Cada subunidade α possui 144 resíduos e cada subunidade β possui 146 resíduos. As características estruturais das subunidades α (alfa) e β (beta) são semelhantes à mioglobina.
Mioglobina vs Hemoglobina
• A hemoglobina transporta oxigênio no sangue enquanto a mioglobina transporta ou armazena oxigênio nos músculos.
• A mioglobina consiste em uma única cadeia polipeptídica e a hemoglobina consiste em várias cadeias polipeptídicas.
• Ao contrário da mioglobina, a concentração de hemoglobina no glóbulo vermelho é muito alta.
• No início, a mioglobina liga moléculas de oxigênio com muita facilidade e ultimamente fica saturada. Este processo de ligação é muito rápido na mioglobina que na hemoglobina. A hemoglobina liga inicialmente o oxigênio com dificuldade.
• A mioglobina ocorre como uma proteína monomérica, enquanto a hemoglobina ocorre como uma proteína tetramérica.
• Dois tipos de cadeias polipeptídicas (duas cadeias α e duas cadeias β) estão presentes na hemoglobina.
• A mioglobina pode ligar uma molécula de oxigênio chamada monômero, enquanto a hemoglobina pode ligar quatro moléculas de oxigênio, o chamado tetrâmero.
• A mioglobina liga o oxigênio com mais força do que a hemoglobina.
• A hemoglobina pode ligar e descarregar oxigênio e dióxido de carbono, ao contrário da mioglobina.