Diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metal

o diferença chave entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metais é que o metaloenzimas têm um íon metálico firmemente ligado como cofator, enquanto os íons metálicos nas enzimas ativadas por metal não estão firmemente ligados.

A atividade de algumas enzimas depende de íons metálicos porque esses íons metálicos atuam como cofatores. Essas enzimas estão em duas categorias principais, como metaloenzimas e enzimas ativadas por metais. Portanto, essas enzimas são diferentes umas das outras de acordo com a presença ou ausência de íons metálicos fortemente ligados. Vamos discutir mais detalhes sobre essas enzimas.

CONTEÚDO

1. Visão geral e principais diferenças
2. O que são metaloenzimas
3. O que são enzimas ativadas por metal
4. Comparação lado a lado - metaloenzimas versus enzimas ativadas por metal em forma de tabela
5. Resumo

O que são metaloenzimas?

As metaloenzimas são enzimas que contêm um íon metálico firmemente ligado. Esse íon metálico forma coordenadas ligações covalentes com os aminoácidos da enzima ou com um grupo protético. Além disso, atua como uma coenzima e transmite a atividade da enzima. Ao considerar a localização do íon metálico na enzima, geralmente ocorre em uma região específica na superfície da enzima. Portanto, o íon não perturba a ligação do substrato ao local ativo. Às vezes, as enzimas requerem mais de um íon metálico para sua atividade. Em raras ocasiões, eles exigem dois íons metálicos diferentes. Os metais mais comuns que envolvem isso são Fe, Zn, Cu e Mn. As metaloenzimas contendo centros metálicos que não o ferro (centros não-heme) são amplamente difundidas na natureza.

Figura 01: Ação enzimática

Exemplos de metaloenzimas:

• Amilase, termolisina estão ligadas ao Ca²⁺ íons
• Dioldehydrase, glicerol desidratase estão ligadas a Co²⁺
• Citocromo c oxidase, dopamina-b-hidroxilase contém Cu²⁺
• Catalase, nitrogenase, peroxidase, succinato desidrogenase contém Fe²⁺
• Arginase, histidina-amônia liase, piruvato carboxilase contém Mn²⁺

O que são enzimas ativadas por metal?

As enzimas ativadas por metal são enzimas que têm uma atividade aumentada devido à presença de íons metálicos. Na maioria das vezes, esses íons metálicos são monovalentes ou divalentes. No entanto, esses íons não estão fortemente ligados à enzima como nas metaloenzimas. O metal pode ativar o substrato, assim se envolve diretamente com a atividade da enzima. Essas enzimas requerem íons metálicos em excesso. Ex: cerca de 2-10 vezes maior que a concentração da enzima. É porque eles não podem se ligar permanentemente ao íon metálico. No entanto, essas enzimas perdem sua atividade durante sua purificação.

Exemplos de enzimas meta ativadas:

• A piruvato-quinase requer K⁺
• As fosfotransferases requerem Mg²⁺ ou Mn²⁺

Qual é a diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metal?

As metaloenzimas são enzimas que contêm um íon metálico fortemente ligado. Como característica única, eles têm um íon metálico firmemente ligado como cofator. Além disso, essas enzimas requerem um ou dois íons metálicos ligados a uma região específica da superfície da enzima para sua atividade. As enzimas ativadas por metal são enzimas que têm uma atividade aumentada devido à presença de íons metálicos que não estão firmemente ligados. É a principal diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metais. Ou seja, diferentemente das metaloenzimas, as enzimas ativadas por metal não possuem um íon metálico firmemente ligado como cofator. Além disso, essas enzimas requerem uma alta concentração de íons metálicos ao seu redor.

Resumo - Metaloenzimas vs Enzimas Ativadas por Metal

A enzima, cuja atividade depende da presença de íons metálicos, é de dois tipos; são metaloenzimas e enzimas ativadas por metais. A diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metal é que as metaloenzimas têm um íon metálico firmemente ligado como cofator, enquanto os íons metálicos nas enzimas ativadas por metal não estão firmemente ligados.

Referência:

1. "Metaloproteína". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 23 de julho de 2018. Disponível aqui  
2. "Metaloenzima". Jornal Egípcio de Genética Médica Humana, Elsevier. Disponivel aqui  

Cortesia da imagem:

1. 'Ação enzimática' Por Muessig - Trabalho próprio, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia