Diferença entre lipoproteína lipase e lipase sensível a hormônios

Diferença chave - Lipoproteína Lipase vs Hormone Sensível Lipase
 

Lipases são enzimas que hidrolisam lipídios. Para serem absorvidos pelo sistema circulatório, os lipídios devem ser hidrolisados ​​em ácidos graxos e glicerol. Lipase lipoproteína (LPL) em uma enzima que é membro da família dos genes da lipase e ativa pela insulina. Lipase sensível ao hormônio (HSL) é uma enzima envolvida na hidrólise de ésteres, especialmente os ésteres de colesteril, e é ativada pelos hormônios glucagon e estresse. o diferença chave é o fator ativador das duas enzimas. Lipoproteína lipase (LPL) é ativada pela insulina, enquanto a lipase sensível ao hormônio (HSL) é ativada pelos hormônios do estresse (glucagon etc.).

CONTEÚDO

1. Visão geral e principais diferenças
2. O que é lipoproteína lipase
3. O que é lipase sensível ao hormônio
4. Semelhanças entre a lipoproteína lipase e a lipase sensível aos hormônios
5. Comparação lado a lado-lipoproteína lipase vs lipase sensível a hormônios na forma tabular
6. Resumo

O que é lipoproteína lipase?

A lipoproteína lipase (LPL) é considerada um membro da família de genes da lipase. Essas lipases incluem lipase hepática, lipase endotelial e lipase pancreática. A LPL é composta de duas regiões específicas, a saber, o maior terminal N e o menor domínio C-terminal. O domínio maior do terminal N consiste no local ativo lipolítico. Um ligante peptídico ajuda esses dois domínios a se unirem. O terminal N é uma estrutura globular que possui uma folha Beta central, que é delimitada por hélices. O terminal C tem a forma de um cilindro alongado e é um sanduíche Beta feito de duas camadas de folhas Beta.

As lipases da lipoproteína são geralmente enzimas solúveis em água que funcionam para hidrolisar triglicerídeos nas lipoproteínas. Eles também participam da promoção da captação celular de lipoproteínas ricas em colesterol, restos de quilomícron e ácidos graxos livres. A LPL adere à superfície luminal das células endoteliais, presentes nos capilares. Esta ligação da enzima é causada por proteoglicanos sulfatados com heparina e pela proteína 1 de ligação ao HDL (glicosilfosfatidilinositol) (GPIHBP1). A LPL é amplamente disseminada no coração, tecido esquelético e adiposo e também nas glândulas mamárias submetidas à lactação.

Figura 01: Lipoproteína lipase

A LPL é regulada principalmente na transcrição e pós-transcrição. As funções dessas LPL são ajudar na codificação de lipases de lipoproteínas encontradas nas células endoteliais nos músculos, coração e tecido adiposo. Também atua como um homodímero. Pode atuar como um catalisador para ajudar a converter VLDL em IDL e depois em LDL. Se ocorrerem mutações graves, isso causa deficiência de LPL, o que resulta em hiperlipoproteinemia do tipo I. Mas, se houver mutações que não sejam graves, isso pode dar origem a distúrbios do metabolismo das lipoproteínas.

O que é lipase sensível ao hormônio?

Lipase sensível ao hormônio (HSL) é referida como uma enzima que envolve a hidrólise dos ésteres. É uma lipase neutra intracelular que também é referida anteriormente pelo termo éster de colesteril-hidrolase. HSL pode ser de duas formas, longa e curta. Ambas as formas são apresentadas em diferentes tipos de tecidos. O HSL é expresso em tecidos esteroidogênicos, como testículos, em forma longa. Funciona na conversão de ésteres de colesteril em colesterol livre. Isso resulta na produção de hormônios esteróides. O HSL é expresso no tecido adiposo no formato longo, que envolve a hidrólise de triglicerídeos em ácidos graxos.

Durante a alta demanda de energia ao nível do corpo, o HSL é ativado para mobilizar gorduras armazenadas. A ativação do HSL ocorre em duas etapas, com o envolvimento de dois mecanismos diferentes. Inicialmente, o HSL é movido para a superfície de uma molécula lipídica pela perifilina A fosforilada que imita a hidrólise da molécula lipídica.

Figura 02: O processo de lipólise e ação do HSL

Secundariamente, o HSL é ativado em um mecanismo menos significativo comparável ao do primeiro. Aqui, o HSL é ativado por uma via de sinalização através de uma molécula específica conhecida como proteína cinase A dependente de AMPc (PKA). Essa ativação é importante na mobilização de lipídios que ocorrem em resposta ao AMP cíclico (AMPc). A produção de cAMP é elevada com a ativação do receptor acoplado à Gproteína. A via secundária de ativação do HSL ocorre no receptor de glucagon e no receptor de ACTH pela estimulação de beta-adrenérgico e ACTH, respectivamente. O HSL envolve a mobilização de gorduras armazenadas. Essa é considerada a principal função do HSL. Essa enzima hidrolisa o triacilglicerol e o diacilglicerol, resultando na liberação de um ácido graxo em cada instância, com a produção de diglicerídeo e monoglicerídeo, respectivamente.

Qual é a semelhança entre a lipoproteína lipase e a lipase sensível a hormônios?

  • Ambos participam de reações de hidrólise

Qual é a diferença entre a lipoproteína lipase e a lipase sensível a hormônios?

Lipoproteína Lipase vs Lipase Sensible Hormone

A lipoproteína lipase (LPL) é considerada um membro da família de genes da lipase. Essas lipases incluem lipase hepática, lipase endotelial e lipase pancreática. Um imunogênio é uma molécula estranha ou um tipo de antígeno que pode provocar uma resposta imune ao ativar o sistema imunológico do hospedeiro.
Ativação
A LPL é ativada pela insulina e apolipoproteína C II. O HSL é ativado pelas catecolaminas e glucagon.

Resumo - Lipoproteína Lipase vs Hormone Sensível Lipase

A LPL e a HSL são enzimas importantes para regular e manter o metabolismo das gorduras no fígado, tecido adiposo e intestino. Eles participam de reações hidrolíticas. A LPL atua no estado alimentado quando as gorduras estão presentes em abundância e direciona as gorduras a serem hidrolisadas e armazenadas. O HSL atua no estado de jejum para quebrar os estoques de gordura e produzir ácidos graxos livres para a produção de energia. Assim, uma deficiência dessas enzimas pode levar a desequilíbrios no metabolismo da gordura.

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Referência:
  1. Bernlohr, David A. e Melanie A. Simpson. "Tecido adiposo e metabolismo lipídico." Bioquímica de lipídios, lipoproteínas e membranas New Abrangente Bioquímica, 1996, pp. 257-281.
  2. Bernlohr, David A. e Melanie A. Simpson. "Tecido adiposo e metabolismo lipídico." Bioquímica de lipídios, lipoproteínas e membranas New Abrangente Bioquímica, 1996, pp. 257-281.
  3. Kraemer, Fredrick e Wen-Jun Shen. "Nutrição e metabolismo". Nutrition & Metabolism, vol. 3 não. 1, 2006, p. 12.
Cortesia da imagem:
  1. Visão geral ANGPTL4 'Por Sander kersten (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
  2. 'Metabolismo1' Por Cruithne9 (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia