A diferença entre quinase e fosfatase decorre do fato de que essas duas enzimas suportam dois processos opostos. A quinase e a fosfatase são duas enzimas importantes que lidam com os fosfatos encontrados nos sistemas biológicos. As enzimas são proteínas globulares tridimensionais que atuam como catalisadores biológicos para muitas reações bioquímicas nas células. Por causa dessa capacidade, a chegada de enzimas foi considerada um dos eventos mais importantes na evolução da vida. As enzimas aumentam a taxa de reações bioquímicas estressando ligações químicas específicas. A cinase e a fosfatase são duas enzimas essenciais envolvidas na fosforilação de proteínas. A fosforilação de proteínas facilita as funções principais das proteínas, incluindo metabolismo celular, diferenciação celular, transdução de sinal durante o crescimento, transcrição, resposta imune, etc. A fosforilação de proteínas envolve as alterações conformacionais das moléculas de proteína pela adição do grupo fosfato das moléculas de ATP, enquanto a desfosforilação envolve a remoção de grupos fosfato da proteína. Os processos de fosforilação e desfosforilação são catalisados pelas enzimas cinase e fosfatase, respectivamente. Neste artigo, a diferença entre cinase e fosfatase será discutida destacando os fatos importantes sobre cinase e fosfatase.
As cinases são grupo de enzimas que catalisam as reações de fosforilação pela adição de grupos fosfato de ATP a moléculas de proteína. A reação de fosforilação é unidirecional devido à liberação maciça de energia com a quebra da ligação fosfato-fosfato no ATP para produzir ADP. Existem muitos tipos diferentes de proteínas cinases e cada cinase é responsável pela fosforilação de uma proteína específica ou conjunto de proteínas. No entanto, ao considerar a estrutura de aminoácidos em geral, as quinases podem adicionar grupos fosfato a três tipos de aminoácidos, que consistem em um grupo OH como parte de seu grupo R. Esses três aminoácidos são serina, treonina e tirosina. As quinases proteicas são categorizadas com base nesses três substratos de aminoácidos. A classe de serina / treonina quinase se assemelha às proteínas mais citoplasmáticas. Durante o processo de fosforilação, a quinase pode aumentar ou reduzir a atividade da proteína. No entanto, a atividade depende do local da fosforilação e da estrutura da proteína fosforilada.
Reação básica de fosforilação
A reação reversa da fosforilação, a a desfosforilação é catalisada pelas enzimas fosfatase. Durante a desfosforilação, a fosfatase remove os grupos fosfato das moléculas de proteína. Portanto, uma proteína ativada por uma cinase pode ser desativada por uma fosfatase. No entanto, a reação de desfosforilação não é reversível. Existem muitas fosfatases diferentes encontradas nas células. Algumas fosfatases são altamente específicas e desfosforilam uma ou poucas proteínas, enquanto outras removem o fosfato em uma ampla gama de proteínas. Os fosfatos são hidrolases, pois usam a molécula de água para a desfosforilação. Com base na especificidade do substrato, as fosfatases podem ser categorizados em cinco classes nomeadamente; fosfatases específicas de tirosina, fosfatases específicas de serina / treonina, fosfatases de dupla especificidade, fosfatases de histidina e fosfatases lipídicas.
Mecanismo de desfosforilação da tirosina por um CDP
• As enzimas quinase catalisam a fosforilação de proteínas pela adição de grupos fosfato das moléculas de ATP. Enzimas fosfatase catalisam reações de desfosforilação pela remoção de grupos fosfato de proteínas.
• A quinase usa ATP para obter grupos fosfato, enquanto a fosfatase usa moléculas de água para remover grupos fosfato.
• As proteínas ativadas por uma cinase podem ser desativadas por uma fosfatase.
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