Imunoglobulina M (IgM) e Imunoglobulina G (IgG) são anticorpos ou proteínas da imunoglobulina (Ig) produzidas pelo sistema imunológico para combater as infecções e destruir antígenos. A IgM é uma molécula pentamérica que aparece no estágio inicial da infecção e possui dez locais de ligação ao antígeno. A IgG é uma molécula monomérica que aparece em infecção posterior e possui dois locais de ligação ao antígeno. Esta é a principal diferença entre IgM e IgG. As informações a seguir sobre IgM e IgG ajudarão você a entender a diferença estrutural e funcional entre IgM e IgG.
CONTEÚDO
1. Visão geral e principais diferenças
2. O que é uma imunoglobulina (Ig)
3. O que é IgM
4. O que é IgG
5. Comparação lado a lado - IgM vs IgG
6. Resumo
A imunoglobulina (Ig), também conhecida como anticorpo, é um tipo de proteína produzida pelos glóbulos brancos do sistema imunológico para reagir às infecções causadas por bactérias, vírus, fungos, protozoários, toxinas, etc. Ig é um Y- molécula de glicoproteína grande em forma de consistir em quatro polipeptídeos conhecidos como cadeias pesadas e leves, como mostrado na figura 01. Existem duas regiões principais da cadeia polipeptídica: variável e constante. As sequências de aminoácidos na região variável dos polipeptídeos variam muito entre os isotipos de imunoglobulina. Existem cinco principais isotipos de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Os isotipos são categorizados de acordo com suas diferenças estruturais. Eles têm funções diferentes e respostas antigênicas.
Figura_1: Estrutura de quatro cadeias de um anticorpo genético
A IgM é o primeiro tipo de anticorpo produzido no organismo como a primeira resposta a uma infecção pelo sistema imunológico. É o maior anticorpo encontrado no corpo e menos abundante (5 a 10%) do que os outros anticorpos. As IgM são produzidas pelas células plasmáticas e estão presentes no sangue e nos fluidos linfáticos. A IgM existe como um pentâmero que consiste em cadeias pesadas e leves idênticas, como mostrado na figura 02. Existem dez locais de ligação ao antígeno para a IgM. No entanto, devido às restrições conformacionais da IgM, apenas cinco locais estão disponíveis para ligação ao antígeno. A IgM é responsável pela destruição precoce do antígeno e controle da infecção.
Figura 2: Estrutura de IgG e IgM
A IgG é outro tipo de anticorpo produzido pelos glóbulos brancos e é encontrado em todos os fluidos corporais. É o anticorpo mais abundante encontrado no sistema imunológico (80%) e o menor anticorpo. As IgGs são produzidas nas fases posteriores da infecção e permanecem no organismo para combater infecções repetidas. Os anticorpos IgG são capazes de atravessar a placenta de uma mãe grávida e proteger o feto de infecções devido ao seu pequeno tamanho. As IgGs existem como monômeros com dois locais de ligação ao antígeno em cada anticorpo, como mostrado na figura 02.
IgM vs IgG | |
IgM é uma molécula pentamérica que aparece no estágio inicial da infecção. | A IgG é uma molécula monomérica que aparece na fase posterior da infecção. |
Primeira Aparição em um Organismo | |
O primeiro anticorpo é produzido pelas células plasmáticas virgens do feto. | Este não é o primeiro anticorpo produzido pelas células plasmáticas virgens do feto. |
Tamanho e abundância | |
IgM é o maior anticorpo, mas o anticorpo menos abundante no organismo. | IgG é o anticorpo menor e altamente abundante no corpo. |
Estrutura | |
IgM é um pentâmetro. | IgG é um monômero. |
Presença | |
Pode ser encontrada no sangue e no líquido linfático. | Pode ser encontrada em todos os fluidos corporais. |
Locais de ligação ao antígeno | |
Possui 10 ou 12 locais de ligação a antígenos. | Possui dois locais de ligação para antígenos. |
Placenta | |
Como é um anticorpo maior, não pode atravessar a placenta. | É o único tipo de anticorpo que pode atravessar a placenta e construir a imunidade do feto. |
Presença no colostro | |
IgM está ausente no colostro. | IgG está presente no colostro. |
Tipos | |
Existe apenas um tipo de IgMs. | Existem quatro tipos de IgGs. |
Teste de imunologia | |
IgM indica a infecção atual. | O teste imunológico indica a ocorrência recente ou passada da infecção. |
Ambos (IgM) e (IgG) são tipos de proteínas da imunoglobulina encontradas no sistema imunológico para combater infecções. São anticorpos sintetizados pelas células plasmáticas para se ligar a antígenos estranhos específicos, que entram no corpo seguidos por infecções. Uma vez que esses anticorpos se ligam a antígenos específicos, o sistema imunológico pode identificar as células infectantes e destruir os patógenos.
Os anticorpos IgM aparecem assim que o corpo é exposto à infecção, enquanto os anticorpos IgG aparecem após alguns dias da infecção, quando os anticorpos IgM desaparecem do corpo. Esta é a principal diferença entre IgM e IgG.
Referência:
1. “IMUNOGLOBULINAS - ESTRUTURA E FUNÇÃO.” IMUNOGLOBULINAS - ESTRUTURA E FUNÇÃO. N.p., n.d. Rede. 08 de fevereiro de 2017
2. "Livro de Microbiologia e Imunologia". Google Livros. N.p., n.d. Rede. 08 de fevereiro de 2017
Cortesia da imagem:
1. “Mono-e-Polímero” Por Martin Brändli (brandlee86) - Trabalho próprio (CC BY-SA 2.5) via Commons Wikimedia
2. “Estrutura 2220 de quatro cadeias de estruturas genéricas de anticorpos IgG2” pelo OpenStax College - Anatomia e Fisiologia, site Connexions. 19 de junho de 2013. (CC BY 3.0)