Diferença entre Holoenzima e Apoenzyme

Diferença de chave - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

As enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a taxa de reações químicas no corpo. São proteínas compostas de sequências de aminoácidos. As enzimas estão envolvidas nas reações químicas sem serem consumidas. Eles são específicos para substratos e reações químicas. A função da enzima é suportada por diferentes moléculas pequenas não proteicas. Eles são conhecidos como cofatores. Eles ajudam as enzimas em sua ação catalítica. Esses cofatores podem ser íons metálicos ou coenzimas; eles também podem ser moléculas inorgânicas ou orgânicas. Muitas enzimas requerem que um cofator se torne ativo e inicie a função catalítica. Com base na ligação com o cofator, as enzimas têm duas formas denominadas apoenzima e holoenzima. A principal diferença entre holoenzima e apoenzima é que apoenzima é o componente proteico da enzima que é inativo e não está ligado ao cofator enquanto holoenzima é o componente proteico da enzima e cofator ligado que cria a forma ativa da enzima.

CONTEÚDO

1. Visão geral e principais diferenças
2. O que é Holoenzyme 
3. O que é Apoenzyme
4. Comparação lado a lado - Holoenzima vs Apoenzyme em forma de tabela
5. Resumo

O que é Holoenzyme?

As enzimas são proteínas que catalisam reações bioquímicas nas células. A maioria das enzimas requer uma pequena molécula não protéica para iniciar funções catalíticas. Essas moléculas são conhecidas como cofatores. Os co-fatores são principalmente moléculas inorgânicas ou orgânicas. Os cofatores são classificados em dois tipos principais, denominados íons metálicos e coenzimas. A ligação do cofator é essencial para a ativação da enzima e o início da reação química. Quando o componente proteico da enzima está ligado ao cofator, a molécula completa é conhecida como holoenzima. A holoenzima é cataliticamente ativa. Portanto, ele se liga ativamente aos substratos e aumenta a taxa da reação. As coenzimas se ligam fracamente às enzimas, enquanto os grupos protéticos se ligam firmemente às apoenzimas. Alguns cofatores se ligam ao local ativo da enzima. Após a ligação, altera a conformação da enzima e melhora a ligação dos substratos ao local ativo da enzima.

DNA polimerase e RNA polimerase são duas holoenzimas. A polimerase de DNA requer que os íons magnésio se tornem ativos e inicie a polimerização do DNA. A RNA polimerase precisa do fator sigma para sua função catalítica.

O que é Apoenzyme?

A apoenzima é a enzima antes da ligação com o cofator. Em outras palavras, a apoenzima é a parte protéica da enzima que não possui o cofator. A apoenzima é cataliticamente inativa e incompleta. Ele forma um sistema enzimático ativo ao combinar com uma coenzima e determina a especificidade desse sistema para um substrato. Existem muitos cofatores que se ligam às apoenzimas para produzir holoenzimas. As coenzimas comuns são NAD +, FAD, Coenzima A, vitaminas B e vitamina C. Os íons metálicos comuns que se ligam às apoenzimas são ferro, cobre, cálcio, zinco, magnésio, etc. Depois que o cofator é removido da holoenzima, ele é novamente convertido em apoenzima, que é inativa e incompleta.

A presença do cofator no local ativo da apoenzima é essencial porque eles fornecem grupos ou locais que a parte proteica da enzima não possui para catalisar a reação.

Figura 01: Apoenzyme e Holoenzyme

Qual é a diferença entre Holoenzyme e Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme
A holoenzima é uma enzima ativa que consiste em uma apoenzima ligada ao seu cofator.	A apoenzima é o componente proteico que não possui cofator.
Cofactor
A holoenzima está ligada ao seu cofator.	A apoenzima é o componente enzimático sem o cofator.
Atividade
A holoenzima é cataliticamente ativa.	A apoenzima é cataliticamente inativa.
Completude
A holoenzima está completa e pode iniciar a reação.	A apoenzima está incompleta e não pode iniciar a reação.
Exemplos
DNA polimerase, RNA polimerase são exemplos de holoenzym.	O aspartato transcarbamoilase é um exemplo de apoenzima.

Resumo - Holoenzyme vs Apoenzyme

As enzimas são catalisadores biológicos das células. Eles abaixam a energia necessária para a ocorrência da reação. As enzimas aumentam a taxa de reação, induzindo ativamente o substrato a converter em produtos. Catalisam especificamente as reações sem entrar nas reações. As enzimas são compostas de moléculas de proteína. A porção de proteína da enzima é conhecida como apoenzima. A apoenzima precisa de ligação com pequenas moléculas não proteicas chamadas cofatores para se tornar ativo. Quando a apoenzima se liga ao cofator, o complexo é conhecido como holoenzima. A holoenzima é cataliticamente ativa para iniciar a reação química. O substrato se liga à holoenzima, não à apoenzima. Esta é a diferença entre holoenzima e apoenzima.

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Referências:

1. ”Bioquímica Estrutural / Enzima / Apoenzyme e Holoenzyme.” Bioquímica estrutural / enzima / Apoenzyme e Holoenzyme - Wikilivros. N.p., n.d. Rede. Disponivel aqui. 12 de junho de 2017.
2. Bioquímica. N.p., n.d. Rede. Disponivel aqui. 13 de junho de 2017.

Cortesia da imagem:

1. "Enzymes" Por Moniquepena - Obra própria (Domínio Público) via Commons Wikimedia