Diferença entre inibição competitiva e não competitiva

Diferença chave - Inibição competitiva versus não competitiva
 

A ação dos inibidores pode ser encontrada em dois tipos, como inibidores competitivos e inibidores não competitivos, com base no local da enzima onde o inibidor se liga. A principal diferença entre inibição competitiva e inibição não competitiva é que na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima enquanto que, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima.

Uma enzima é uma macromolécula que pode atuar como um catalisador biológico. As enzimas têm regiões conhecidas como sites ativos. O local ativo de uma enzima é o local onde uma molécula alvo se liga. Essa molécula é conhecida como substrato. O substrato se liga ao local ativo e sofre reações químicas. Isso fornece um rendimento máximo em um curto período de tempo. A enzima também pode ser reciclada e reutilizada. Inibidores são compostos que podem impedir que os substratos sofram uma certa reação química.

CONTEÚDO

1. Visão geral e principais diferenças
2. O que é Inibição Competitiva
3. O que é inibição não competitiva
4. Comparação Lado a Lado - Inibição Competitiva vs Não Competitiva em Forma Tabular
5. Resumo

O que é Inibição Competitiva?

A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática na qual um inibidor se liga aos locais ativos de uma enzima, impedindo que o substrato se ligue à enzima. O local ativo é bloqueado pelo inibidor, portanto, não há espaço para o substrato se ligar à enzima.

Nesse tipo de inibição, os inibidores que estão ligados aos locais ativos são semelhantes à forma das moléculas do substrato (caso contrário, os inibidores não podem se ligar ao local ativo porque a forma do local ativo não se ajusta à forma do substrato ) Portanto, o sítio ativo da enzima não pode se ligar ao inibidor e ao substrato ao mesmo tempo. Isso faz o inibidor competir com o substrato para se ligar ao local ativo, o que dá o nome de inibição competitiva.

Figura 01: Inibição competitiva em um diagrama

A inibição competitiva pode ser evitada pela adição de muitas moléculas de substrato. Isso aumenta a probabilidade de locais ativos encontrarem substratos em vez de moléculas inibidoras. Os inibidores mais competitivos estão ligados ao local ativo de forma reversível. Isso ocorre porque o inibidor não altera a forma do site ativo.

O que é Inibição Não Competitiva?

Inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima. Aqui, o inibidor pode se ligar à enzima, mesmo que o substrato já esteja ligado ao local ativo dessa enzima. Portanto, o inibidor não se liga ao local ativo. Portanto, não há competição entre o substrato e o inibidor; essa inibição é conhecida como inibição não competitiva. Então, o substrato e o inibidor podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.

Figura 2: Inibição não competitiva em um diagrama

Quando o inibidor é ligado à enzima junto com o substrato, o substrato não pode sofrer a reação química desejada para fornecer produtos-alvo. Inibidores não competitivos geralmente se ligam irreversivelmente à enzima. Isso ocorre porque a ligação do inibidor altera a forma do site ativo e o site ativo é desativado.

A forma do inibidor é completamente diferente da do substrato porque o inibidor não compete pelos locais ativos da enzima. Os inibidores não competitivos se ligam a sites próximos a um site ativo. Essa ligação causa a alteração da forma do site ativo.

Qual é a diferença entre inibição competitiva e não competitiva?

Inibição Competitiva vs Inibição Não Competitiva
A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática na qual um inibidor se liga aos locais ativos de uma enzima, impedindo que o substrato se ligue à enzima.	Inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima.
Competição com Substrato
Inibidores competitivos competem com o substrato por locais ativos.	Inibidores não competitivos não competem com o substrato por locais ativos.
Forma do inibidor
Inibidores competitivos têm uma forma semelhante à do substrato	Inibidores não competitivos têm uma forma diferente da forma do substrato.
Ocorrência na enzima
O substrato e o inibidor competitivo não podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.	O substrato e o inibidor não competitivo podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.
Método de encadernação
A ligação de inibidores competitivos ao local ativo é reversível.	A ligação de inibidores não competitivos ao local ativo é irreversível.
Efeito na forma do site ativo
A forma do site ativo não muda quando um inibidor competitivo se liga ao site ativo.	A forma do sítio ativo muda quando um inibidor é ligado à enzima.

Resumo - Inibição Competitiva vs Não Competitiva

A principal diferença entre inibição competitiva e inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo ao local ativo da enzima, enquanto que, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima..

Referência:

1. "Inibição Competitiva". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 de março de 2018, disponível aqui.
2. “Inibição Não Competitiva”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 de março de 2018, disponível aqui.
3. "Site ativo". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 de março de 2018, disponível aqui.

Cortesia da imagem:

1. “Inibição competitiva” De autoria de Jerry Crimson Mann, modificado por TimVickers, vetorizado por Fvasconcellos - Imagem: Competitivehibition.png (Domínio Público) via Commons Wikimedia
2. “Inibição competitiva alostérica 3” Por srhat (): contribs) Arquivo: Comp_inhib.svg: versão SVG: Srhat (): contribs) Versão png: Jerry Crimson Mann em en.wikipedia - Arquivo: Comp_inhib.svg (domínio público) via Commons Wikimedia