Diferença entre Alpha Helix e Beta Plissado

Diferença de chave - Alpha Helix vs Folha plissada beta
 

Hélices alfa e folhas plissadas beta são as duas estruturas secundárias mais comumente encontradas em uma cadeia polipeptídica. Estes dois componentes estruturais são os primeiros passos principais no processo de dobrar uma cadeia polipeptídica. o diferença chave entre Alpha Helix e Beta Pleated Sheet está em sua estrutura; eles têm duas formas diferentes para fazer um trabalho específico.

O que é Alpha Helix?

Uma hélice alfa é uma bobina destro de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. A gama de resíduos de aminoácidos pode variar de 4 a 40 resíduos. As ligações de hidrogênio formadas entre o oxigênio do grupo C = O na bobina superior e o hidrogênio do grupo N-H da bobina inferior ajudam a manter a bobina unida. Uma ligação de hidrogênio é formada por cada quatro resíduos de aminoácidos na cadeia da maneira acima. Esse padrão uniforme fornece características definidas, como a espessura da bobina, e determina o comprimento de cada volta completa ao longo do eixo da hélice. A estabilidade da estrutura da hélice alfa depende de vários fatores.

O átomos em vermelho, N átomos em azul e ligações de hidrogênio como linhas pontilhadas verdes

O que é a folha plissada beta?

A folha com pregas beta, também conhecida como folha beta, é considerada a segunda forma de estrutura secundária nas proteínas. Ele contém filamentos beta que são conectados lateralmente por um mínimo de duas ou três ligações de hidrogênio do esqueleto para formar uma folha pregueada e torcida, como mostrado na figura. Uma fita beta é um trecho da cadeia polipeptídica; seu comprimento é geralmente igual a 3 a 10 aminoácidos, incluindo a espinha dorsal em uma confirmação estendida.

Fragmento de folha β antiparalelo de 4 filamentos de uma estrutura cristalina da enzima catalase.
a) mostrando as ligações de hidrogênio antiparalelas (pontilhadas) entre os grupos peptídeo NH e CO em filamentos adjacentes. As setas indicam a direção da cadeia, e os contornos da densidade de elétrons descrevem os átomos não H. O átomos são bolas vermelhas, N átomos são azuis e átomos H são omitidos por simplicidade; as cadeias laterais são mostradas apenas até o primeiro átomo da cadeia lateral C (verde)
b) Vista de borda dos dois fios β centrais

Nas folhas com pregas beta, as cadeias polipeptídicas correm uma ao lado da outra. Ele recebe o nome de "folha plissada" devido à aparência ondulatória da estrutura. Eles estão ligados por ligações de hidrogênio. Essa estrutura permite formar mais ligações de hidrogênio esticando a cadeia polipeptídica.

Qual é a diferença entre Alpha Helix e Beta Pleated Sheet?

Estrutura da Alpha Helix e da Folha Plissada Beta

Alpha Helix:

Nesta estrutura, o esqueleto polipeptídico está firmemente ligado ao redor de um eixo imaginário como uma estrutura espiral. Também é conhecido como arranjo helicoidal da cadeia peptídica.

A formação da estrutura da hélice alfa ocorre quando as cadeias polipeptídicas são torcidas em espiral. Isso permite que todos os aminoácidos da cadeia formem ligações de hidrogênio (uma ligação entre uma molécula de oxigênio e uma molécula de hidrogênio) entre si. As ligações de hidrogênio permitem que a hélice mantenha a forma espiral e fornece uma bobina apertada. Essa forma espiral torna a hélice alfa muito forte.

As ligações de hidrogênio são indicadas pelos pontos amarelos.

Folha plissada beta:

Quando dois ou mais fragmentos da (s) cadeia (s) polipeptídica se sobrepõem, formando uma fileira de ligações de hidrogênio entre si, podem ser encontradas as seguintes estruturas. Isso pode acontecer de duas maneiras; arranjo paralelo e arranjo anti-paralelo.

Exemplos da estrutura:

Alpha Helix: Unhas ou unhas dos pés podem ser tomadas como exemplo de uma estrutura de hélice alfa.

Folha plissada beta: A estrutura das penas é semelhante à estrutura da folha plissada beta.

Características da estrutura:

Alpha Helix: Na estrutura da hélice alfa, existem 3,6 aminoácidos por volta da hélice. Todas as ligações peptídicas são trans e planares, e os grupos N-H nas ligações peptídicas apontam na mesma direção, que é aproximadamente paralela ao eixo da hélice. Os grupos C = O de todas as ligações peptídicas apontam na direção oposta e são paralelos ao eixo da hélice. O grupo C = O de cada ligação peptídica está ligado ao grupo N-H da ligação peptídica, formando uma ligação hidrogênio. Todos os grupos R são apontados para fora da hélice.

Folha plissada beta: Cada ligação peptídica na folha plissada beta é plana e possui a trans-conformação. Os grupos C = O e N-H de ligações peptídicas de cadeias adjacentes estão no mesmo plano e apontam um para o outro formando ligações de hidrogênio entre elas. Todos os grupos R em qualquer cadeia podem ocorrer alternativamente acima e abaixo do plano da folha.

Definições:

Estrutura secundária: É o formato de uma proteína dobrável devido à ligação de hidrogênio entre seus grupos amida e carbonila.

Referências: "Estrutura proteica". ChemWiki: O hipertexto da química dinâmica "Estrutura secundária da proteína: α-Helices e β-Sheets". Proteinstructures.com por Salam Al Karadaghi "Química Orgânica". The Virtual Cell Textbook “Beta Sheet” .Wikipedia Image Cortesia: “Helix electron density myoglobin 2nrl 17-32” Por Dcrjsr - Trabalho próprio (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia “Estrutura secundária da proteína” por en: Usuário: Bikadi (CC BY -SA 3.0) via Commons Wikimedia “1gwe antipar beta Sheet both” por Dcrjsr - Trabalho próprio (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia