Diferenças entre inibidores de enzimas irreversíveis e inibidores de enzimas reversíveis

Inibidores da enzima são pequenas moléculas e íons capazes de se ligar a enzimas, a fim de reduzir sua atividade catalítica. A inibição enzimática é um importante mecanismo de controle em sistemas biológicos. Além disso, é o processo usado por muitos medicamentos na redução efetiva da atividade enzimática mediada por doenças. Os inibidores de enzima podem ser classificados como irreversíveis e reversíveis.

O que são inibidores de enzimas irreversíveis?

Inibidores irreversíveis se ligam firmemente à enzima, dissociando-se muito lentamente dela. Eles podem formar ligações covalentes ou não covalentes com seu alvo.

Muitos medicamentos importantes, como a penicilina, são inibidores irreversíveis de enzimas. A penicilina é um antibiótico capaz de matar bactérias pela ligação covalente à enzima transpeptidase, impedindo, portanto, a síntese da parede celular bacteriana.

Outro exemplo é a aspirina, que forma ligações covalentes com a enzima ciclooxigenase, resultando na redução dos processos inflamatórios.

Os inibidores irreversíveis podem ser classificados em três categorias: reagentes específicos de grupo, análogos de substrato e inibidores de suicídio.

Os reagentes específicos do grupo podem se ligar a um resíduo de aminoácido específico da enzima e modificá-lo irreversivelmente. Eles são, portanto, menos específicos, podendo interagir com muitas enzimas.

Os análogos do substrato apresentam uma estrutura semelhante ao substrato da enzima e podem modificar covalentemente seu resíduo do sítio ativo.

Inibidores do suicídio são os inibidores enzimáticos mais específicos. Eles se ligam como um substrato à enzima e são processados ​​através da reação catalítica. A catálise então gera um intermediário que inativa covalentemente a enzima.

O que são inibidores de enzimas reversíveis?

Inibidores reversíveis formam ligações não covalentes com a enzima. Eles são caracterizados por uma rápida dissociação de seu alvo.

Os inibidores reversíveis podem ser classificados em duas categorias principais: inibidores competitivos e não competitivos.

Um inibidor reversível é competitivo quando a enzima pode se ligar ao seu local ativo, seja ao inibidor que forma um complexo inibidor de enzima (EI) ou ao substrato que forma um complexo enzima-substrato (ES).

Nesse caso de inibição competitiva, a ligação da enzima ao substrato ou ao inibidor é mutuamente exclusiva: a enzima nunca pode se ligar ao inibidor e ao substrato ao mesmo tempo..

A redução da atividade catalítica da enzima é alcançada pela redução da proporção do complexo enzima-substrato.

Aumentar a concentração de substrato pode aliviar a inibição da enzima.

Na inibição reversível não competitiva, o substrato e o inibidor se ligam simultaneamente a diferentes locais da enzima, tornando-a inativa. Esta inibição não pode ser superada aumentando a concentração de substrato.

Diferença e semelhanças entre inibidores irreversíveis e reversíveis de enzimas

• Inibidores de enzimas irreversíveis e inibidores de enzimas reversíveis são capazes de se ligar a enzimas e reduzir sua atividade catalítica.
• Inibidores irreversíveis se ligam firmemente à enzima alvo e a dissociação do complexo inibidor da enzima é muito lenta. O efeito inibidor é irreversível. Os inibidores reversíveis, por outro lado, são caracterizados com uma rápida dissociação do complexo inibidor de enzima. O efeito inibidor é reversível.
• Os inibidores irreversíveis podem ser classificados em três categorias: reagentes específicos do grupo, análogos de substrato e inibidores de suicídio. Os inibidores reversíveis são classificados em dois grupos: inibidores competitivos e não competitivos.
• Análogos irreversíveis do substrato e inibidores competitivos reversíveis agem de maneira semelhante imitando o substrato específico da enzima. Os análogos do substrato modificam irreversivelmente o local ativo da enzima, enquanto a inibição competitiva pode ser revertida aumentando a concentração do substrato.

Inibidores de enzimas irreversíveis vs reversíveis: tabela de comparação

Sumário

Inibidores de enzimas irreversíveis e reversíveis são moléculas capazes de se ligar a enzimas e inativá-las.

Embora os inibidores irreversíveis atuem mais permanentemente modificando os locais ativos e se dissociando lentamente de sua enzima alvo, os inibidores reversíveis são caracterizados por uma rápida dissociação da enzima e sua atividade inibidora pode ser facilmente revertida.