Embora a termodinâmica teórica das interações antígeno-anticorpo seja bem conhecida, seu uso prático na detecção ou determinação de autoanticorpos é escasso. Para anticorpos funcionais, a determinação da afinidade ideal permite alcançar o benefício terapêutico máximo. A afinidade com anticorpos é estudada há quase meio século e, desde o início da cromatografia por afinidade, três décadas atrás, ela se tornou uma ferramenta poderosa. Afinidade descreve a interação em um site de ligação individual. O conhecimento da afinidade, bem como das propriedades de construção e antígeno, é essencial para avaliar a ligação entre afinidade e potência de um anticorpo funcional. No entanto, além da afinidade, existe ainda outro conceito de ligação chamado avidez, que é a força geral de ligação da interação entre um antígeno multivalente e um anticorpo multivalente. Apesar das claras diferenças entre os dois, os termos afinidade e avidez são frequentemente usados indiscriminadamente. Vamos dar uma olhada nos dois.
Afinidade é a força de ligação do paratopo de uma molécula de anticorpo com seu epítopo correspondente na molécula de antígeno. Ele descreve a interação em um site de ligação individual. O conhecimento da afinidade, bem como das propriedades de construção e antígeno, é essencial para avaliar a ligação entre afinidade e potência de um anticorpo funcional. Baseia-se nos mesmos princípios termodinâmicos que governam qualquer interação biomolecular reversível, a mesma força de ligação que permite ao seu sistema imunológico combater infecções. E a força refere-se à força de uma ligação específica entre um anticorpo e seu antígeno. A avaliação precisa e exata da afinidade para uma interação antígeno-anticorpo é uma medida importante para estabelecer limites de afinidade e o limite de potência para um anticorpo terapêutico. Em termos termodinâmicos, a afinidade é expressa como a soma de todas as forças atrativas, resultando em maior força de ligação e forças repulsivas, resultando em menor força de ligação.
A avidez é outro conceito vinculativo que muitas vezes é confundido com afinidade; de fato, ambos os termos se referem ao conceito de força de ligação, exceto avidez refere-se à força total da capacidade de ligação ao antígeno da mistura de anticorpos policlonais. A avidez aparece quando um antígeno multivalente se liga a um anticorpo bivalente em solução ou quando um anticorpo se liga a duas moléculas de antígeno monovalente em uma superfície. Diferentemente da afinidade, a avidez descreve a ligação multivalente entre vários locais de ligação do ligante e ligado, respectivamente. Em termos simples, a avidez é a força de ligação entre um anticorpo multivalente e um antígeno multivalente. A avidez não pode ser descrita por termos termodinâmicos e é obtida por medições cinéticas. A avidez do anticorpo depende das afinidades dos locais de ligação de anticorpos individuais, mas é maior que a afinidade de ligação, pois todas as interações anticorpo-antígeno devem ser quebradas simultaneamente para que o anticorpo se dissocie completamente.
Às vezes, os termos afinidade e avidez são usados de maneira inadequada como sinônimos. De fato, ambos os termos se referem ao conceito de força de ligação. A afinidade é definida em termos termodinâmicos como a medida do grau de associação entre anticorpo e antígeno, enquanto a força geral que liga um anticorpo multivalente a um antígeno multivalente é denominada avidez ou também conhecida como "afinidade funcional". Afinidade é a força de ligação de um local de combinação de anticorpos a um epítopo de antígeno correspondente, enquanto avidez é a força total da capacidade de ligação de antígeno da mistura de anticorpos policlonais. A avidez também é conhecida como afinidade funcional.
O termo afinidade denota a constante associação intrínseca entre anticorpo e um ligante univalente como hapteno, enquanto o termo avidez é usado para denotar a energia geral de ligação entre anticorpos e um antígeno multivalente. A constante de associação é uma medida da afinidade do anticorpo para o epítopo. A avidez não pode ser descrita por termos termodinâmicos e é obtida por medições cinéticas. Em termos termodinâmicos, a afinidade é expressa como a soma de energia de forças atrativas e repulsivas intermoleculares de curto alcance entre o determinante antigênico e seu local de ligação.
A afinidade do anticorpo pode desempenhar um papel crítico na determinação das atividades biológicas dos anticorpos. Portanto, é necessário ser capaz de caracterizar uma resposta de anticorpos em termos de afinidade e magnitude, e também entender como a afinidade de anticorpos pode afetar um determinado ensaio. O termo avidez às vezes é usado como sinônimo de afinidade, mas na maioria das vezes é usado para descrever a capacidade dos anticorpos de formar complexos estáveis com o antígeno. Avidez é a força acumulada de múltiplas afinidades dos locais de ligação de anticorpos individuais.
Apesar de suas diferenças, os termos afinidade e avidez são frequentemente usados indiscriminadamente. A afinidade é a força de ligação do parátopo de uma molécula de anticorpo com seu epítopo correspondente na molécula de antígeno e pode ser determinada apenas por um único fragmento Fab monovalente. É o somatório de todas as forças atrativas, resultando em maior força de ligação e forças repulsivas, resultando em menor força de ligação. A avidez, por outro lado, é a força de ligação entre um anticorpo multivalente e o antígeno multivalente, e também é referida como afinidade funcional. A energia de ligação medida entre anticorpos e seus antígenos correspondentes reflete a avidez dos anticorpos. Diferentemente da afinidade, a avidez não pode ser descrita por termos termodinâmicos e é obtida por medições cinéticas.